Un regard plus affûté sur les cellules
Représentation d'une membrane cellulaire © Dana Burns / Scientific American
De nombreux échanges de substances et de nutriments ont lieu au niveau de la membrane des cellules. Des chercheurs de l’EPFL ont développé une méthode permettant de mieux les observer, en comptant avec une grande précision les protéines qui s’y trouvent. Leur recherche fait l’objet d’une publication dans la revue Plos One.
Les protéines présentes à la surface des cellules jouent un rôle essentiel à leur fonctionnement et à leur survie. Elles en régissent les échanges entre l’intérieur et l’extérieur. Des chercheurs de l’EPFL ont trouvé le moyen de mieux les observer. Ils ont développé une méthode, basée sur la microscopie à fluorescence, qui leur donne une image très précise de la composition de la membrane et des échanges qui s’y déroulent. Leurs travaux font l’objet d’un article aujourd’hui dans Plos One, une revue en ligne spécialisée dans la science et la médecine, ainsi qu’une publication il y a quelques mois dans Nature Methods.
«Il est important d’étudier la membrane, parce qu’elle est une plateforme d’échange entre la cellule et son environnement», décrit Aleksandra Radenovic, professeure au Laboratoire de biologie à l'échelle nanométrique et l’un des auteurs de l’étude.
Perméable à certaines molécules, infranchissable pour d’autres, la membrane contrôle le mouvement des substances et nutriments entre l’intérieur et l’extérieur de la cellule. Les différentes sortes de protéines qui s’y trouvent assument des fonctions importantes, notamment de transfert d’énergie, d’expression des gènes ou de transport de nutriments.
Grâce à la méthode qu’ils ont mise au point, les chercheurs peuvent désormais compter ces protéines avec une grande précision. Ils obtiennent ainsi de précieuses informations sur leurs interactions et leur évolution. Cela leur permet également d’en savoir plus sur la manière dont la cellule réagit par exemple à l’administration d’une substance médicamenteuse ou à l’exposition à un agent extérieur (tel qu’un polluant), ou encore de savoir pourquoi telle cellule n’a pas le même comportement qu’une autre. «A long terme, cette technique pourrait donc aider à la fabrication de médicaments plus efficaces», relève Aleksandra Radenovic.
Capter la lumière
Cette recherche se base sur les informations de très haute résolution fournies par une technique bien particulière de microscopie à fluorescence appelée PALM (Photo Activated Localization Microscopy). Mise au point il y a à peine cinq ans, cette technologie a révolutionné le domaine de l’imagerie moléculaire. Elle fonctionne sur le principe du captage de la lumière émise par certains corps à l’échelle nanométrique, que ce soit de manière naturelle ou après avoir été combinés à une substance fluorescente (fluorochrome).
Une fois son échantillon biologique placé sous son microscope, le chercheur va «allumer» les molécules une à une par une série de flashs successifs. L’ensemble des clichés ainsi réalisés formeront une image d’une très grande précision, qui permet de localiser davantage de protéines à de très petites échelles.
L’équipe du Laboratoire de biologie à l'échelle nanométrique poursuit ses investigations pour affiner l’exploitation de cette technologie et la quantification des éléments présents dans la membranes de la manière la plus fiable possible. Elle travaille notamment sur l’identification d’une protéine «photoactivable», nommée mEos2. Le voyage dans l’infiniment petit ne fait donc que commencer…
Paru dans Plos One:
«Quantitative Photo Activated Loalization Microscopy : unraveling the effects of photoblinking», par Aleksandra Radenovic, Marco Scarselli et Paolo Annibale du Laboratoire de biologie à l'échelle nanométrique, ainsi qu’Ursula Rothlisberger et Stefano Vanni du Laboratoire de chimie et biochimie computationnelles. Texte entier sur http://dx.plos.org/10.1371/journal.pone.0022678
Dans Nature Methods:
"Identification of clustering artifacts in photoactivated localization microscopy" disponible sur http://www.nature.com/nmeth/journal/v8/n7/full/nmeth.1627.html