Re-conception d'hydrogénases

Les hydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'activation de l'hydrogène. Il existe trois types d'hydrogénases dans la nature, toutes contenant du fer et certaines du nickel. Mais en chimie synthétique, il existe toute une série de métaux qui peuvent activer l'hydrogène moléculaire et catalyser les réactions d'hydrogénation. 

"Pourquoi la nature n'utilise-t-elle pas d'autres métaux dans les hydrogénases? Est-ce uniquement dû à la biodisponibilité?" demande Xile Hu, responsable du Laboratoire de synthèse et de catalyse inorganique de l'EPFL. La réponse n'est probablement pas simple, puisque les métalloenzymes contenant du molybdène, du manganèse, du cobalt et du cuivre sont assez courants.

En collaboration avec le laboratoire de Seigo Shima de l'Institut Max Planck de microbiologie terrestre, le laboratoire de Hu a maintenant synthétisé une manganèse-hydrogénase en incorporant un complexe de manganèse dans l'apoenzyme (la partie sans site actif) du fer-hydrogénase. 

"Ce qui est excitant, c'est que cette manganèse-hydrogénase semi-synthétique est active pour la réaction native de la fer-hydrogénase," dit Hu. C'est important parce que, de façon générale, le remplacement des métaux indigènes tout en maintenant l'activité de l'enzyme est rare. "À notre connaissance, c'est la première hydrogénase métallique non native fonctionnelle."

Autres contributeurs

• Institut Max Planck de microbiologie terrestre
• Laboratoire de conception moléculaire computationnelle de l'EPFL
• Université libre de Berlin